在 ITC 实验中，含配体的溶液在等温条件下逐次滴定进入含靶分子的溶液，每次结合事件释放或吸收的热量被高灵敏量热计记录，从而计算结合亲和力（Kd）、化学计量比（n）、焓变（ΔH）与熵变（ΔS）。
作为一种无标记、溶液态方法，ITC 适用于蛋白-配体、蛋白-蛋白与核酸相互作用，支持药物发现、先导化合物优化与生物分子研究中的结合机制深入表征。
高活性自产蛋白支撑各类生物物理检测，保障精度、可靠性与可重复性。
无标记、天然条件下运行，单次实验即可获得 Kd、ΔH、ΔS、ΔG 与结合化学计量比。
溶液态检测对浑浊或有色样品稳健，无需光学澄清即可测量。
适用于蛋白-蛋白、蛋白-小分子与酶-配体相互作用研究。
AK-1690 是 Wang 等（2024）报道的靶向 STAT6 SH2 结构域的 PROTAC。使用 PEAQ-ITC 将 AK-1690 滴定至非磷酸化 STAT6 核心结构域，数据以「One Set of Sites」模型分析：
该案例展示了 ITC 在诱导邻近/降解剂项目中的价值：在功能数据之外，提供结合化学计量与驱动力的热力学证据链。
单次 ITC 实验即可获得结合亲和力（Kd）、化学计量比（n）、焓变（ΔH）、熵变（ΔS）与自由能（ΔG），完整刻画结合的热力学驱动力——这是 ITC 区别于其他互作技术的核心价值。
SPR 提供实时结合动力学（ka/kd）与亲和力，样品消耗少；ITC 在溶液态无标记条件下直接测量热力学参数与化学计量比。两者正交互补，如 AK-1690-STAT6 案例中 ITC 与 SPR 亲和力相互印证。
溶液态检测无需标记、无需固定，对浑浊或有色样品也稳健；需要足够量且稳定的蛋白与配体。爱思益普 1000+ 自研蛋白库可直接支撑多数靶点的 ITC 检测。
适合先导化合物优化与机制研究：确认结合比（1:1 或其他）、解析焓熵驱动、与 SPR/SpS 数据互证，为候选物优化提供结构-热力学依据。
